Нобелевская премия по химии 1997

Известно, что по солевому составу цитоплазма клеток и внеклеточная среда сильно различаются, в частности, концентрация ионов натрия в клетках значительно ниже, а калия выше, чем в плазме крови. Это неравновесное распределение ионов поддерживается активно, то есть с затратой химической энергии в клеточных мембранах есть ферменты-насосы, которые перекачивают ионы через мембрану.

В 1957 г. Скоу, которому сейчас 79 лет, обнаружил в гомогенате нервов краба фермент, который, как оказалось, служит таким ионным насосом при расщеплении молекулы АТФ он обменивает два иона К+ на три иона Nа+, перенося их через мембрану навстречу друг другу против градиента их концентраций. Пронизывающий мембрану насквозь фермент Nа+,К+-АТФаза состоит из субъединиц двух типов, в нем есть места связывания ионов натрия и калия, на его работу влияют липидное окружение, различные вещества как внешней среды, так и цитоплазмы. Скоу много сделал для понимания устройства этого сложного фермента, исследования которого продолжаются и по сей день.

Создаваемая ионными насосами разность концентраций ионов Nа+ и К+ по обе стороны мембран играет ключевую роль в проведении нервного импульса, в регуляции осмотического давления и водно-солевого обмена;например,морские птицы могут с помощью этих ферментов опреснять для себя соленую воду. Знания о них важны и для медицины - так, с ними связано заболевание крови, при котором меняется форма эритроцитов.

Бойер и Уолкер получили известность в 70 80-е годы благодаря своим работам над протонным насосом, то есть Н+-АТФ-синтазой важнейшим белком биоэнергетики. После появления революционной хемиосмотической теории П.Митчела главной задачей было понять, как этот фермент преобразует электрохимический градиент протонов в химическую энергию АТФ синтезирует АТФ из АДФ и неорганического фосфата (а может осуществлять и обратный процесс). Уолкер, используя электронную микроскопию и рентгеноструктурный анализ, сумел прояснить строение фермента и подтвердить верность предложенного Бойером трехтактного алгоритма его работы (см. "Новости науки", 1994, N11). Бойер, в частности, предсказал, что внутренняя субъединица белка вращается, последовательно изменяя при этом конформацию каждого из трех его каталитических блоков. Это было недавно блестяще подтверждено в Японии ("Новости науки", 1997, N 7); фильм о поставленном там опыте произвел сенсацию. Однако полного понимания как строения, так и механизма действия фермента нет - тут ведутся споры, в которых активно участвуют отечественные исследователи, в том числе авторы нащего журнала.